Obsah
- 1 aminokyseliny, peptidy a proteiny
aminokyseliny, peptidy a proteiny
Narozdíl od názvosloví lipidů či sacharidů, kde tuky a cukry tvoří pouhou část těchto látek, zde můžeme neomezeně používat pro název protein český ekvivalent bílkovina. Chemicky jsou proteiny polymery složené z aminokyselin. Základním stavebním kamenem jsou 2 aminokyseliny, spojené peptidovou vazbu. Pokud je takto pospojovaných od 2 do 80, mluvíme o nich jako o peptidech, složitější struktury tvořené vícero aminokyselin se nazývají proteiny, tedy bílkoviny. I zde se setkáváme s rozdělením na jednoduché a složité bílkoviny, podle toho, zda jsou složené pouze z aminokyselin, nebo na nich jsou navázané ještě další substituenti. Ke složeným bílkovinám řadíme například glykoproteiny, nukleoproteiny, metaloproteiny, fosfoproteidy a nebo lipoproteidy.
Dalším druhem rozlišení je podle biologických funkcí. Dělíme je na stavební a strukturní (Kolagen), katalyzátory (Enzymy), koordinátory dějů (aminokyselinové hormony, např. Inzulin), zásobní látky (Albuminy, například Ovalbumin je součástí vaječného bílku, může na sebe vázat fosfáty), pohybové a kontraktilní (Myosin), transportní (Globin) a ochranné (Keratin, Imunoglobuliny). Zajišťují také některé smyslové funkce (Rhodopsin).
Chemické vlastnosti
Aminokyseliny jsou složené z různě dlouhého a strukturovaného řetězce, na němž je navázáno vícero funkčních skupin. Z nichž jsou opravdu důležité dvě tedy ty, díky nimž tyto sloučeniny označujeme jako aminokyseliny. První z nich je karboxylová skupina a druhou je skupina aminová.
aminokyselin je celá řada, opravdu důležité jsou pouze ty proteinogenní, tedy ty, ze kterých se skládají bílkoviny. Těch je dvacet a mají několik společných vlastností. Jednou z nich je jejich strukturní uspořádání. Bez výjimky se totiž jedná o L a zároveň α formy. Proteinogenní aminokyseliny jsou takové karboxylové kyseliny, které mají v poloze α (2. uhlík v řetězci) navázanou aminovou skupinu. Je-li navázána v polohách ostatních, jde sice o aminokyseliny, ale jíž není proteinogenní. Jiným slovem se označují jako kódované a ty zbylé aminokyseliny označujeme jako nekódované.
Všechny proteinogenní aminokyseliny jsou opticky aktivní. Jako chirální uhlík označujeme α uhlík, tedy ten na němž je navázána NH2 skupina. Určujeme u nich jak L/D tak R/S izomery. Jde-li NH2 skupina od COOH skupiny doleva, jedná se o L formu, pokud jde do prava, hovoříme o D formě. Pouze jediná proteinogenní aminokyselina není chirální a to hned ta nejjednodušší, tedy glycin. Říkáme o něm, že je achirální.
Při acidobazických reakcích reagují acidobazicky, fungují tedy jako kyselina i zásada zároveň. Při reakcích vytvářejí tzv. amfion, tedy amfoterní, neboli obojetný ion. Kyselá skupina odštěpuje proton, zásaditá skupina ho váže. Jestli převládá kladný, nebo záporný náboj záleží na pH. Dochází u nich k přesunu náboje, což do jisté míry můžeme označit za neutralizaci. Toto je možné docílit pouze za určitého pH. pH, ve kterém se aminokyselina neutralizuje. Tuto hodnotu označujeme jako isoelektrický bod pI. Ten nastává, kdy je veškerý počet protonů z karboxylové skupiny přesunut na skupinu aminovou.
Když je aminokyselina v zásaditém prostředí, chová se jako kyselina. Je-li v prostředí kyselém, bude aminokyselina reagovat jako zásada. Vysvětlení je jednoduché. Při zásaditém pH je v soustavě nadbytek OH-, které reagují s kladným nábojem na aminové skupině, čímž jí neutralizují a zbavují ji tak zásaditých vlastností. U kyselého pH je to naopak, tentokráte s koncentrací H3O+, který bude neutralizovat karboxylovou skupinu.
Toho se využívá v elektroforéze. Ta slouží k rozlišování aminokyselin. Vzorek bílkoviny (tedy soubor aminokyselin je napuštěn do gelu, do kterého je puštěno napětí a tím dojde k posunu aminokyselin podle toho zda jsou kladné nebo záporné, k kladnému a nebo zápornému náboji. Například Lysin je v isoelektrickém bodu v zásaditém pH, protože má 2 zásadité NH2 skupiny, naopak kyselina lysergová má isoelektrický bod v kyselém pH, protože má 2 COOH skupiny. Pro zbylé skupiny jsou přesně dané hodnoty, které jsou charakteristické pro každou aminokyselinu. Na acidobazických vlastnostech, tedy na tom, jak kysele a nebo zásaditě bude aminokyselina reagovat se také podílí délka řetězce, protože řetězec může korigovat vzniklé náboje.
Proteinogenní aminokyseliny mají i společné fyzikální vlastnosti. Mezi ně patří tyto: jsou tuhé, pevné, rozpustné, krystalické a mají vysokou teplotu tání.
Syntéza v přírodě
Pro rostliny aminokyseliny esenciální nejsou. Díky jejich fotosyntetické aktivitě si je umí vytvořit. Živočichové je ale musí přijímat v potravě. Jsou pro ně tedy esenciální. Dochází ale k mezidruhovým odlišnostem, ne všechny aminokyseliny jsou pro všechny živočichy esenciální. Lidé mají problém syntetizovat rozvětvené aminokyseliny (Val, Leu, Ile) a také neumí syntetizovat ty aminokyseliny, které mají ve struktuře aromatický cyklus. (Trp, Phe). Je to sice zajímavé, ale tyroxin nesyntetizovat není problém. Dále nejsou lidé schopni syntetizovat bazické aminokyseliny. Za neesenciální se považují i methionin, lysin a threonin. Argidin a histidin jsou poloesenciální. Musíme je dodávat pouze dětem. Ty si je v rámci růstu nestačí syntetizovat. Obsahují je například mléko, vejce nebo maso, ale i sója a obyloviny.
Rozdělení aminokyselin
Aminokyseliny se dělí na kyselé, zásadité, hydrofobní (nepolární) a hydrofilní (polární). Aminokyseliny s nepolárním řetězcem jsou glycin, alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin, fenylalanin, methionin, tryptofan. Aminokyseliny s polárními skupinami jsou tyrosin, serin, threonin, cystein, asparagin a glutamin. Kyselé aminokyseliny jsou kyselina asparagová a glutamová. Zásadité aminokyseliny obsahují více ne jednu aminovou skupinu a řadí se sem lysin, arginin, histidin.
Kyselé aminokyseliny
-
kyselina glutamová
-
kyselina asparagová
Bazické aminokyseliny
-
lysin
-
arginin
-
histidin
Polární aminokyseliny
-
serin
-
threonin
-
tyrosin
-
glutamin
-
cystein
Hydrofobní aminokyseliny
-
glycin
-
alinin
-
leucin
-
isoleucin
-
valin
-
prolin
-
methionin
-
fenylalanin
-
tryptofan
Kyselost postraních řetězců je daná přítomností karboxylové skupiny, naopak její zásaditost je daná přítomnou aminové skupiny. Nenabyté řetězce, které označujeme jako polární obsahují buď hydroxiskupinu a nebo oxoskupinu navázanou na stejném uhlíku jako aminová skupina. Tímto se zamezuje tvorbě kationtu z NH2. Nenabité řetězce jsou ty zbylé, tedy ty co obsahují uhlíkaté řetězce, heterocykly a nebo triolovou skupinu jako u cysteinu. Ta může tvořit disulfidové můstky, kterými se mohou pojit dva cysteiny.
Vznik peptidové vazby
Jak již bylo řečeno, peptid vzniká spojením dvou aminokyselin peptidovou vazbou. Lze ji vlastně označit za také jako amidovou vazbu, protože ji umožňuje NH2 a COOH skupina, resp. vznik peptidové vazby je podmíněn vytvořením amfionu, tedy NH4+ a COO-. Při tvorbě peptidové vazby se uvolňuje voda. Takto spojené aminokyseliny vytvářející peptid či protein se zapisují v řadě za sebou svými zkratkami. Teoreticky je jejich počet neomezený, z praxe ale víme, že jich je maximálně několik set. Při pojmenovávání začínáme vždy na N konci, neboli na tom konci, kde je volná NH4+ a nikoli COO- skupina.
Důkazové reakce peptidové vazby
Pro důkazové reakce peptidové vazby se používají dvě základní reakce. První z nich je biuretová zkouška. Peptidová vazba reaguje se síranem měďnatým v zásaditém prostředí. Positivní reakce se projeví modrofialovou barvou nově vzniklých komplexů mědi.
Druhou reakcí je xantoproteinová zkouška. Její podstatou je nitrace aromatických částí aminokyselin. Ty lze nitrovat pouze HNO3, nemusí se provádět celou nitrační směsí. Tuto reakci poskytuje ale i kolagen, který má sice tři aminokyseliny, ale žádná z nich není aromatická. Positivní reakce se prokáže žlutou barvou, která je dána vznikajícími nitrosloučeninami.
Důležité aminokyseliny a peptidy
Glutamát sodný je sůl, která zvýrazňuje chuť, přidává se do instantních jídel. Glutamát sodný vzniká samovolně v mase jeho osolením, dochází tedy k neutralizaci kyseliny glutamové. Aspartam je umělé sladidlo. Je to dipeptid, je složen z kys L-asparagové a L-fenylalanin. Ornithin je nekódovaná aminokyselina, analog lysinu, vzniká jako meziprodukt v močovinovém (též ornithinového) cyklu.
Histidin je při alergických reakcích produkován leukocyty. Histamin je imidazolylethylamin, heterocyklický amin vznikající z histidinu dekarboxylací, jeden z nejdůležitějších biogenních aminů obsažený v živočišných tkáních a v námelu. Jeho nadměrné uvolnění při alergické reakci způsobuje bronchospasmus, kopřivku aj. Histamin se uplatňuje i při vzniku zánětu a zvyšuje též vylučování žaludeční šťávy. Potlačení jeho působení je součástí léčby alergických stavů (antihistaminika H1) a žaludečního vředu (antihistaminika H2).
Odvozuje se od něj dopamin, což je neuromediátor. Hormony zadního laloku hypofýzy jsou také peptidy. Příkladem je oxytocin, antidiuretický hormon. Peptidem je i inzulín, tedy hormon produkovaný slinivkou břišní. Také některé hormony dřeně nadledvin, jako adrenalin a noradrenalin jsou odvozené od aminokyseliny, konkrétně od thyrosinu. A konečně také hormony štítné žlázy, jako jsou tyroxin a trijodthyronin jsou odvozené od aminokyseliny, konkrétně od tyrosinu.
Struktura a vlastnosti proteinů
Primární struktura
Primární struktura je nejjednodušší struktura, určuje sled zbytků aminokyselin. Primární struktura tedy přesně udává strukturu bílkoviny. Souvisí to s biologickou funkcí, specifické pořadí je zakódováno v DNA. K zápisům primární struktury se používají zkratky jednotlivých aminokyselin, začíná se vždy na N konci a končí na C konci.
Jsou enzymy, které jsou schopné odtrhávat po jedné aminokyselině z konce řetězce. Takto odtržená aminokyselina lze pak analyzovat elektroforézou. Poprvé bylo pořadí aminokyselin zjištěno u inzulínu, u kterého se projevuje přítomnost cysteinu v molekule tak, že se navzájem propojují disulfidickými můstky. Dnes se již tato metoda nepoužívá, místo ní se pořadí aminokyselin v proteinu zjišťuje pomocí RTG krystalografie. Změna jedné aminokyseliny může mít fatální následky, může působit disfukci celé bílkoviny. Mutace probíhají v rámci evolučního vývoje, ale ne vždy jsou nová pořadí letální. Jsou aminokyselinami, které být změněny mohou, ale jsou i takové se kterými to nejde. Podle podobnosti aminokyselin se určuje příbuznost mezi organismy. Tímto se například lze určit příbuznost mezi člověkem a ostatními organismy. Lze to uvést na proteinu Cytochrom c, který je v mitochodriích, kde slouží k přenosu elektronů, u člověka je tvořen 105 aminokyselinami. Následující hodnoty nastiňují o kolik je složení cytochromu c liší od člověka: Šimpanz 0, osel 1, králík 9, pes 12, slepice 13, želva 15, skokan 18, masařka 27, mol 31, droždí 45, pšenice 43.
Jiným příkladem mutace je srpkovitá anémie.
Sekundární struktura
Sekundární struktura určuje druh prostorové orientace 2 následujících peptidových vazeb. Určuje druh sbalení řetězce a jeho stabilizaci. Rozlišujeme α-helix, β-list a různé ohyby, například β-ohyb.
α helix
α helix je sřoubovicovité uspořádání. Mezi jednotlivými otočkami jsou konstantní vzdálenosti, které jsou udržovány vodíkovými můstky mezi oxo a iminovými skupinami. Tuto strukturu potkáváme často jako součást membrán, kde tvoří buď transportní proteiny a nebo receptory. Dostane-li se do struktury prolin, který nemá na dusíku navázán vodík a proto netvoří H můstky, dojde k narušení struktury a poškodí se tak α helix. Na jednu otočku připadá cca. 3,6 aminokyselin. Aminokyseliny jsou uspořádány tak, aby byli jejich uhlovodíková zbytky směřovány ven z šroubovice.
β-list a ohyb
Jiným slovem skládaný list je takové uspořádání, ve kterém se vodíkovými můstky propojují dva paralelní řetězce. Často jsou tyto dva řetězce stočené do formy písmene U. β ohyb je prudká otáčka, který nastává na konci β listu. Většinou je tvořen vedlejší peptidovou vazbou
Terciární struktura
Terciární struktura určuje uspořádání celé makromolekuly. Rozlišujeme fibrilární, tedy vláknitý a globulární, tedy klubíčkovitý tvar. Tyto tvary nejsou udržovány jen vodíkovými můstky, ale i kovalentními vazbami jako jsou disulfidickými můstky a také jsou spojené iontovými a hydrofóbními interakcemi. Mluvíme li o hydrofobních interakcích, máme zpravidla na mysli van der Waahlsovy síly. Nejsilnější vazbou jsou bezesporu disulfidické můstky, protože mají kovalentní povahu. K jejich vytvoření je ale zapotřebí přítomnost oxidačního činidla, tedy nějakého enzymu se skupiny oxidoreduktáz.
-
disulfidicka vazba
-
iontova vazba
-
H-mustek
-
van der waalsovy sily
Kvartérní struktura
Kvartérní strukturu pozorujeme pouze u bílkovin složených z více aminokyselinových řetězců nebo z takové, která je složena i z další, nebílkovinné části. Kvartérní struktura určuje vzájemnou polohu jednotlivých řetězců, které dohromady skládají celou bílkovinu. Vazby, které poutají jednotlivé řetězce či nebílkovinné části k sobě jsou kovalentního charakteru.
Vlastnosti bílkovin
Jednou ze základních vlastností bílkovin je jejich denaturace. To je prostě rozrušení prostorového uspořádání. Dochází při ní k zániku sekundárních a vyšších struktur a neporušená zůstává pouze struktura primární. Může být způsobena hned několika způsoby, příkladem mohou být teplo, alkálie (elektrolyty), kyseliny, záření, soli atd. Následkem denaturace dochází ke ztrátě biologických funkcí dané bílkoviny. Rozlišujeme denaturaci reverzibilní (např. vysolování), irreverzibilní (následkem těžkých kovů, silných kyselin či zásad, teplem, ale i mechanické poškození, třeba šlehání bílku). Zvláštním typem ireverzibilní denaturace je koagulace, což je srážení bílkovin z roztoku, ireverzibilní denaturace, například teplem. Dalším typem ireverzibilní denaturace je hnití, tedy mikrobiální rozklad, který vede ke vznik zapáchajících produktů. Při reverzibilní denaturaci dochází pouze k dočasnému narušení struktury proteinu. Zpět do původního stavu dochází renaturací.
Význam denaturace spočívá ve sterilizaci. Bílkoviny mikroorganismů, které se denaturací sterilizují pak již také neplní svoji funkci. Toho se využívá při vytírání podlahy, při tepelné denaturaci přístrojů.
Další důležitou vlastností je jejich rozpustnost. Ta může být ale různá. Je totiž dána typem aminokyselin a jejich poskládáním do řetězce, tedy i vazbami, které mezi sebou aminokyseliny mají. Na rozpustnost mají kromě tvaru vliv i funkční skupiny a třeba i pH. Příkladem rozpustných a nerozpustných bílkovin je Bílek, krevní plazma, naproti bílkovinám vlasů a nehtů.
Bílkoviny se mohou dělit hned několika způsoby. Prvním z nich je dialýza. To je dělení bílkovin od solí za použití membrán malé póry nepropustí bílkoviny. Dalším způsobem dělení je elektroforéza, což je dělení proteinů v elektrickém poli dle jejich izoelektrického bodu. Bilkoviny jsme schopné hydrolyzovat, tedy štěpit je na aminokyseliny. Může být kyselá, zásaditá, ale i enzymatická (pepsin, trypsin, erepsin).
Rozdělení bílkovin
Fibrilární (vláknité)
Fibrilární proteiny řadíme společně s těmi globulárními k proteinům jednoduchým. Jejich opakem jsou proteiny složené. Ty obsahují nebílkovinou složku, například prostetickou skupinu, jako je tomu u enzymů. Vláknité proteiny se mohou označovat také jako skleroproteiny (skleros = řecky pevný, tuhý). Mají vláknitou strukturu, často se používají jako biologický stavební materiál, skládá podpůrné tkáně.
Kolageny
Kolageny jsou fibrilární proteiny, které tvoří oporu v pojivových tkáních. Jsou v kůži, šlachách, kostech, zubech, chrupavkách i v cévách. Kolagen je nejčastější bílkovinou, tvoří až 1/3 všech bílkovin v těle. Není však pouze jeden druh kolagenu, dohromady je jich asi 27 typů. Nejčastěji bývá kolagen tvořen 3-šroubovicí, je složen ze 3 aminokyselin. První je glycin, který umožňuje prudké stáčení molekuly, dále prolin a hydroxyprolin. V těle nemá pouze opornou funkci, významně se také podílí na tvorbě vitamínu C, a proto také při nedostatku kolagenu dochází k onemocnění zvaném kurděje, neboli skorbut, protože tkáň pak trpí značnou křehkostí nedostatkem pevných vláken kolagenu.
Budu-li zalévat (trvale) tkáň s kolagenem vodou, bude docházet k hydrolitickému narušení vazeb, konkrétně H můstků, čímž vzniká želatina. Tohoto se využívá v potravinářském průmyslu. Vysušením želatiny vzniká klíh, což je ve vodě rozpustné lepidlo.
Elastin
Elastin je pružná bílkovina, která zajišťuje flexibilitu oporné tkáně. Je schopna změnit svůj tvar, natáhnout se či relaxovat. Proto se také hodně vyskytuje v plicích, cévách i žaludku. V relaxované podobě má strukturu nahodilého klubka, zatímco ve stavu extenze tvoří rovná vlákna. Společně s kolagenem tvoří hlavní extracelulární protein.
Keratin
Keratin, neboli rohovina kryje povrch těla. Je totiž ve velkém množství obsažen v keratinocytech, ale i v kožních derivátech (vlasy, nehty…). Keratin patří k nerozpustným proteinům. V jeho struktuře je dost cysteinu, které mezi sebou tvoří disulfidické můstky, které tuto nerozpustnost způsobují. S horkou vodou ale dochází k bobtnání keratinu, kdy dochází k pohlcování vody a k prodlužování keratinových řetězců o 1 až 2 %.
Vlasy jsou tedy tvořeny především keratinem. Chemické vazby spojují atomy síry jedné proteinové molekuly s atomy síry vedlejší molekuly, tyto chemické můstky drží molekuly keratinu ve struktuře, která dává každému vlasu jeho charakteristický tvar.
Rozlišujeme dva typy úpravy vlasů. Vodová úprava, kdy dochází k tvarování vodou a vytvoření vodíkových vazeb. Tyto vazby, a tedy ani podoba účesu tak dlouho nevydrží.
Trvalá úprava je natočení vlasů na natáčky, popřípadě provlhčení chemickou látkou. Ta způsobí redukci (používá se například kyselina thioglykolová), která naruší disulfidové vazby, poté mohou být vlasy nově tvarovány, poté se na ně nanese ustalovač, které vytvoří nové spoje. Tyto spoje se vytváří oxidací (například peroxidem vodíku), čímž vznikne nový tvar vlasů, který drží díky novým disulfidickým vazbám.
Fibroin
Fibroin je protein složený pouze z glycinu a alaninu. Je základem hedvádí, vylučuje ho bourec morušový, utváří si z něj svůj kokon. Touto bílkovinou tvoří pavouci své sítě.
Myosin a Aktin
Myosin je jednou ze základních bílkovin, které zajišťují pohybovou funkci. Tedy mohou za kontrakci svalu. Hmotnost svalů je až ze 40% tvořena právě myosinem. Myosin se skládá jednak z části vláknité a jednak z části globulární. Z globulární části jsou tvořeny myosinové hlavy, fibrilární povahu má ocas myosinu. Mění uspořádání svých hlav na základě štěpení ATP, a tato změna pak umožňuje navazování aktinu. Lze říci, že štěpení ATP myosin katalyzuje. Právě globulární hlavy se při svalové kontrakci posunují po aktiniovém vlákně.
Aktin je tvořen globulárními podjednotkami, které ve kvartérní struktuře tvoří vlákno. Na aktiniovém řetězci jsou navázány různé regulační bílkoviny, které neumožňují samovolné navazování myosinových hlav. Vazebná místa na aktinu tyto bílkoviny uvolňují až poté, co došlo k rozštěpení ATP. Tyto regulační proteiny jsou troponiny a mohou být různého typu, troponyn T, C, I.
Globulární proteiny
Globulární proteiny dělíme na několik typů. Prvním z nich jsou albuminy, které jsou rozpustné ve vodě a v zředěných roztocích. Tímto se liší od globulinů, které jsou rozpustné ve zředěných roztocích, ale ne ve vodě. Albuminy tvoří v krevní plamě, kde jsou rozpuštěné jako pohotovostní zásobu aminokyseliny. Mimo krevní plasmy se vyskytují i v mléce. Podle jejich místa výskytu se také albuminy rozčleňují. Mléko obsahuje laktalbumin, bílek ovalbumin, krevní sérum obsahuje sérový albumin. Nejznámějšími globuliny jsou imunoglobuliny, což jsou γ globuliny. Dále vyčleňujeme i α i β globuliny.
Dalším typem globulárních proteinů jsou histony. Ty jsou součástí buněčných jader. V jejich struktuře je obsaženo velké množství zásaditých aminokyselin, takže i histony jsou zásadité. Díky tomuto se váží iontovou vazbou na nukleové kyseliny. Histony se uspořádávají do dalších útvarů, jako je solenoid, chromatinové vlákno a nebo chromatida chromosomu.
Posledním typem globulárních proteinů je fibrinogen. Ten je rozpustný, a také proto se vyskytuje v krvi. Při srážení krve dochází k jeho aktivaci na fibrin, který krvácení zastavuje tím, že vytváří fibrinovou síť, která zabraňuje erytrocytům aby unikali z rány.
Složené bílkoviny
Jak již bylo řečeno, tyto proteiny nejsou tvořeny pouze aminokyselinovými řetězci, ale obsahují i nějakou neproteinogenní látku. Mezi složené bílkoviny patří například chromproteiny, kterénejčastěji obsahují molekulu porfirinového barviva. Typickými zástupci chromproteinů jsou hemoglobin, který je tvořen 4 bílkovinnými řetězci a 4 hemy, tedy porfirinovými cykly.
Myoglobin, což je obdoba Hb, která je tvořená pouze 1 proteinovou podjednotkou a 4 porfiriny nebo cytochromy. Ty jsou součástí vnitřní membrány mitochondrií. Umožňují přenos elektronů v dýchacím řetězci. Také obsahují hem.
Dalšími složenými proteiny jsou metaloproteiny. Toto jsou bílkoviny, které jsou schopné přenášet kationty kovů. Nejsou to ale barviva! Ferritin je zásobní protein, který udržuje zásobu železa v játrech a transferin je transportní bílkovina, která přenáší Fe v krvi z míst rozpadu erytrocytů (tedy ze sleziny) do jater.
Dalšími složenými bílkovinami jsou lipoproteiny. Ty tvoří složku buněčných membrán, a umožňují přenos lipidů v krvi. Do této skupiny patří přenašeče cholesterolu, LDL i HDL.
Dále se sem řadí nukleoproteiny. To jsou proteiny, které spolu s rRNA tvoří Ribosom, umožňují elektrostatickou vazba na bazické bílkoviny.
Další skupinou jsou fosfolipidy. Ty jsou tvořeny proteinem, na nějž je navázán fosfát. Je to například kasein, v němž je kyselina fosforečná esterově vázána na OH skupinu serinu. Jsou na něj vázány Ca2+. Kasein je v mléce, funguje jako zdroj nejen Ca2+, ale i P pro syntézu nukleových kyselin, tedy jako zdroj těchto látek pro organismus.
Poslední skupinou jsou glykoproteiny. Do této skupiny se řadí sekret sliznic, zvaný mucin, také chrupavky jsou tvořeny z látek glykoproteinové povahy. Patří se i některé hormony, například gonadotropiny a FSH (folikulostimulační hormon).